Tugas 3 Kimia Organik

1. Bagaimanakah cara mengidentifikasi adanya protein dalam bahan makanan?
 Jawaban:

Uji biuret adalah salah satu cara pengujian yang memberikan hasil positif pada senyawa-senyawa yang memiliki ikatan peptida. Pengujiannya dapat dilakukan dengan cara : larutan yang mengandung protein ditetesi larutan NaOH, kemudian diberi beberapa tetes larutan CuSO4 encer. Terbetuknya warna ungu, menunjukkan hasil positif adanya protein.

2. Apakah yang dimaksud glikoprotein? Berikan contohnya!
Jawaban:

Glikoprotein adalah suatu protein yang mengandung rantai oligosakarida yang mengikat glikan dengan ikatan kovalen pada rantai polipeptida bagian samping.

Contoh: Ditemukan dalam berbagai situasi yang berbeda di dalam cairan dan jaringan, termasuk membran sel.

  3. Apakah yang dimaksud denaturasi protein? Sebutkan hal-hal yang menyebabkan terjadinya denaturasi protein!
Jawaban:

Denaturasi adalah sebuah proses di mana protein atau asam nukleat kehilangan struktur tersier dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa tekanan eksternal atau senyawa, seperti asam kuat atau basa, garam anorganik terkonsentrasi, sebuah misalnya pelarut organik (cth, alkohol atau kloroform), atau panas.

Hal-hal yang menyebabkan terjadinya denaturasi protein:

·  Suhu yang tinggi (panas)

·  Pengaruh asam (perubahan pH yang ekstrim)

·  Pelarut organik, zat kimia tertentu, urea, detergen (pengaruh basa)

·  Pengaruh garam

·  Karena pengaruh mekanik (goncangan)

      3. Mengapa protein yang mengalami denaturasi menjadi kehilangan fungsi biologisnya?
 Jawaban:

Sebagai Contoh “Telur yang dipanaskan”, baik digoreng maupun direbus, memang akan mengalami perubahan fase, dari cair menjadi padat. Perubahan ini terjadi akibat suhu tinggi saat memasak daoat mengacaukan ikatan hidrogen dan memicu interaksi hidrofobik (interaksi menolak air) dalam telur. Hal ini membuat molekul penyusun protein telur.

Nah, karena sebagian protein menjadi rusak, maka protein telur mengalami perubahan struktur (disebut denaturasi protrin) dan mengalami pengendapan, sehingga jadilah telur yang dimasak itu menjadi padat. Selain itu, kebanyakan protein akan kehilangan fungsi biologisnya ketika mengalami denaturasi. Oleh karen itu, ketika kita memasak telur, usahakan tidak memanaskannya dengan suhu terlalu tinggi, karen dapat menghilangkan fungsi proteinnya.

4. Apakah urea CO(NH2)2 menunjukkan uji yang positif terhadap uji biuret?
Jawaban:

Urea bukan merupakan protein, namun karena urea mengandung gugus –NH2 (amin) yang mempunyai kesamaan dengan gugus protein sehingga membentuk warna ungu sebagai hasil reaksi antara Cu2+ dengan –NH. Oleh karena itu urea memberikan hasil positif pada uji biuret. Pada pemanasan urea terbentuk gelembung gas dan mengeluarkan bau ammonia yang sangat menyengat.

5. Apakah yang dimaksud struktur kuarterner protein?
Jawaban:

Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik.

7.  Suatu Sampel ditetesi larutan NaOH, Kemudian Larutan tembaga(II) sulfat yang encer menghasilkan warna ungu. Bila sampel dipanaskan dengan HNO3 pekat kemudian dibuat alkalis dengan NaOH terjadi warna jingga. Apakah yang dapat anda simpulkan dari Uji di Atas?
Jawaban:

Pada sampel terkandung protein dengan adanya ikatan peptida yang positif dari uji biuret dan adanya fenil (Cincin Benzene) yang positif uji Xantoproteat.

8.  Suatu sampel memberi hasil yang positif terhadap uji ninhidrin dan biuret tetapi negatif terhadap penambahan larutan NaOH dan Pb(NO₃)₂. Kesimpulan apakah yang dapat diperoleh dari fakta tersebut?
Jawaban:

Pada sampel terdapat protein dengan adanya asam amino bebas dari uji ninhidrin (+) dan adanya ikatan peptida dari uji biuret (+) tetapi sampel tidakmengandung PbS karena uji belerang yang negatif (-).

9.   Apakah yang dimaksud dengan enzim? Berikan contohnya!
Jawaban:

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.

Contoh: -. Amilase :Berfungsi memecah pati atau glikogen.

                    -. Invertase: Menghidrolisis sukrosa pada gula bukan pereduksi

                    -. Enzim pektin

Tugas 3 Kimia Organik  

10. Bila 20 molekul glisin berpolimerisasi membentuk polipeptida. Berapakah massa molekul relatif polipeptida yang terbentuk? Ar H = 1, C = 12, N = 14, O = 16).

 Jawaban:

Mr Glysine = 75 g/mol

Jadi, 20 molekul glysine = 20 x 75 g/mol

                                                 = 1500 g/mol

Pada sampel terkandung protein dengan adanya ikatan peptida yang positif dari uji biuret dan adanya fenil (Cincin Benzene) yang positif uji Xantoproteat.

Pada sampel terdapat protein dengan adanya asam amino bebas dari uji ninhidrin (+) dan adanya ikatan peptida dari uji biuret (+) tetapi sampel tidakmengandung PbS karena uji belerang yang negatif (-).

Asam Amino

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifatamfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Struktur Asam Amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.

Asam amino adalah unsur-unsur yang membentuk protein. Kumpulan asam amino di sebut sebagai protein. Sebagai contoh sederhana pengandaian : sebuah bangunan bisa diartikan sebagai protein, sedangkan semen, batu-bata, atap, jendela, pintu, kayu dan bahan-bahan yang membentuk bangunan tersebut bisa diibaratkan sebagai asam amino.

Asam Amino sendiri di bagi menjadi 3 jenis :
1. Asam amino essensial.
2. Asam amino non-essensial.
3. Asam amino essensial bersyarat.

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diprosuksi sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam amino esensial. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban yang keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat dari makanan maupun suplemen protein.

Jenis-jenis asam amino essensial :

1. Leucine (Leu, L), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)

- Membantu mencegah penyusutan otot

- Membantu pemulihan pada kulit dan tulang

2. Isoleucine (Ile, I), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)

- Membantu mencegah penyusutan otot

- Membantu dalam pembentukan sel darah merah

3. Valine (Val,V), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)

- Tidak diproses di organ hati, dan lebih langsung diserap oleh otot

- Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan, phenylalanine, tyrosine) ke otak

4. Lycine (Lys, K)

- Kekurangan lycine akan mempengaruhi pembuatan protein pada otot dan jaringan penghubugn lainnya

- Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine

- Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh lainnya (cartilage dan persendian)

5. Tryptophan (Trp, W)

- Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)

- Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan

6. Methionine (Met, M)

- Prekusor dari cysteine dan creatine

- Menurunkan kadar kolestrol darah

- Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi jaringan baru pada hati dan ginjal

7. Threonine (Thr, T)

- Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi

- Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati

- Komponen penting dari kolagen

- Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian

8. Phenylalanine (Phe, F)

- Prekursor untuk tyrosine

- Meningkatkan daya ingat, mood, fokus mental

- Digunakan dalam terapi depresi

- Membantuk menekan nafsu makan

Jenis-jenis asam amino non-essensial :

1. Aspartic Acid (Asp, D)

- Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy

- Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibodi

- Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan

2. Glyicine (Gly, G)

- Membantu tubuh membentuk asam amino lain

- Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam produksi energi)

- Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen

- Berpotensi menghambat keinginan akan gula

3. Alanine (Ala, A)

- Membantu tubuh mengembangkan daya tahan

- Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot dan jaringan lain untuk mendapatkan energi dari asam amino

4. Serine (Ser, S)

- Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel

- Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf

Jenis-jenis asam amino essensial bersyarat :

1. Arginine (Arg, R), (asam amino essensial untuk anak-anak)

- Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan

- Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan pembuluh darah untuk aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih baik) dan GABA

- Bersama glycine dan methionine membentuk creatine

2. Histidine (His, H), (asam amino essensial pada beberapa individu)

- Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh

- Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih

- Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi

3. Cystine (Cys, C)

- Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok

- Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan daya tahan tubuh

- Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas

- Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan penyambung (persendian, ligamen, dan lain-lain)

- Siap diubah menjadi energi

- Salah satu elemen besar dari kolagen

4. Glutamic Acid (Glu, E), (Asam Glutamic)

- Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine, glutathine, dan GABA

- Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain

5. Tyrosine (Tyr, Y)

- Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin (pigmen kulit), hormon thyroid

- Meningkatkan mood dan fokus mental

6. Glutamine (Gln, Q)

- Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia

- Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan

- Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh

- Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori

- Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan

- Mengingkatkan volume sel otot

7. Taurine

- Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak

- Membantu dalam meningkatkan volume sel otot

8. Ornithine

- Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan

- Membantu dalam penyembuhan dari penyakit

- Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hati

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Asam Amino Polar

• Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
• Senyawa : Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
• Bersifat hidrofilik --> mudah larut dalam air
• Cenderung terdapat di bagian luar protein
• Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide 
• (-S-S-) --> sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

Asam Amino Non Polar

• Memiliki gugus R alifatik 
• Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
• Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I) --> biasa terdapat di bagian dlm protein.
• Prolin berbeda dgn a.a --> siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
• Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

Asam Amino Gugus Aromatik

• Fenilalanin, tirosin dan triptofan
• Bersifat relatif non polar--> hidrofobik 
• Fenilalanin bersama dgn V, L & I --> a.a plg hidrofobik
• Tirosin  gugus hidroksil , triptofan --> cincin indol
• Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen --> penting untuk menentukan struktur ensim
• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm --> sering digunakan utk menentukan kadar protein

Asam Amino Bermuatan Positif (+)

• Lisin, arginin, dan histidin
• Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya
• Bersifat polar --> terletak di permukaan protein dapat mengikat air.
• Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol) dibanding 

          - lisin --> gugus amino
          - arginin --> gugus guanidino

• Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis --> sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

Asam Amino Bermuatan Negatif (-)

• Aspartat dan glutamat
• Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya --> bermuatan (-) / acid pada pH 7

KARBOHIDRAT

A. Pengertian Karbohidrat

     Karbohidrat merupakan salah satu bahan makanan yang penting dan tersebar luas dalam jaringan binatang maupun tumbuh-tumbuhan. Karbohidrat adalah senyawa yang memiliki rumus umum Cn(H2O)m. Dalam karbohidrat terdapat gugus fungsional yaitu aldehid (polihidroksialdehid) dan keton (polihidroksiketon). Fungsi karbohidrat yaitu sebagai sumber energi dan penyusun sel tumbuhan. Karbohidrat terbentuk dari hasil fotosintesis tumbuhan.

H₂O + CO₂ à (C₆H₁₂O₅)_n + O₂

B. Klasifikasi Karbohidrat

1. Berdasarkan Gugus Fungsi Utama

• Aldosa (Polihidroksialdehid) : Karbohidrat yang memiliki gugus fungsi aldehid.
• Ketosa (Polihidroksiketon) : Karbohidrat yang memiliki gugus fungsi keton.

2. Berdasarkan Jumlah Monomer Penyusunnya :

• Monosakarida

Karbohidrat yang paling sederhana (C6H12O6). Merupakan karbohidrat yang tidak dapat terhidrolisis lagi menjadi satuan yang lebih kecil.

a. Monosakarida berdasarkan jumlah atom C :

    - Jumlah atom C = 3 --> Triosa

    - Jumlah atom C = 4 --> Tetrosa

    - Jumlah atom C = 5 --> Pentosa

    - Jumlah atom C = 6 --> Heksosa

b. Monosakarida berdasarkan struktur molekul :

    - Model Fischer

    - Model Howarth

c. Contoh Monosakarida :

Monosakarida	Komposisi	Terdapat dalam
Glukosa	C6H12O6	Buah-buahan
Fruktosa	C6H12O6	Buah-buahan, Madu
Galaktosa	C6H12O6	Tidak terdapat secara alami

• Disakarida

Karbohidrat yang tersusun dari 2 monosakarida (C6H12O6)2. Dan juga merupakan hidrolisis dari polisakarida. Dua molekul monosakarida dalam disakarida dihubungkan melalui ikatan C-O-C yang disebut ikatan glikosida. Contoh karbohidrat disakarida, antara lain :

a. Maltosa

    Terbentuk dari 2 molekul glukosa. 

    " α – D – Glukosa + α – D – Glukosa --> Maltosa + H2O"

    Senyawa ini biasa terdapat pada makanan pokok (nasi) dan kecambah biji-bijian.

Ikatan α - 1,4 - Glikosida

b. Selubiosa

    " β – D – Glukosa + α – D – Glukosa --> Selubiosa + H2O "

    Senyawa ini biasa terdapat pada tumbuh-tumbuhan seperti serat kayu.

Ikatan β - 1,4 - Glikosida

c. Laktosa

    Terbentuk dari molekul glukosa dan galaktosa. 

    " β – D – Galaktosa + α – D – Glukosa --> Laktosa + H2O "

    Senyawa ini biasa terdapat pada susu.

d. Sukrosa

    Terbentuk dari molekul glukosa dan fruktosa. 

    " α – D – Glukosa + α – D – Fruktosa --> Sukrosa + H2O "

    Senyawa ini biasa terdapat pada gula tebu, gula bit.

• Polisakarida

Karbohidrat yang tersusun dari banyak mono/disakarida (C6H12O5)n dan dapat terhidrolisis menjadi banyak monosakarida. Semua polisakarida sukar larut dalam air dan tidak dapat mereduksi larutan fehling.

a. Amilosa / Amilum (Pati)

    Yaitu maltosa yang memanjang. Amilum digunakan sebagai simpanan energi tumbuhan.

b. Amilopektin

Ikatan α - 1,4 - Glikopiranosa dan cabang 1,6 - Glikopiranosa

c. Selulosa

    Digunakan sebagai serat tumbuhan.

Ikatan β - 1,4 - Glukopiranosa

d. Glikogen

    Digunakan sebagai simpanan energi hewan. Dan juga biasa disebut dengan gula otot.

C. Uji Karbohidrat

a. Uji Fehling

    Uji ini dilakukan untuk menentukan karbohidrat sebagai gula pereduksi atau bukan. Pada uji ini, reaksinya ditunjukkan dengan terbentuknya endapan merah bata.

b. Uji Tollens

    Pada karbohidrat, reaksinya akan membentuk endapan perak atau biasa disebut dengan cermin perak.

c. Uji Iodium

    Uji ini dilakukan untuk membedakan amilum, glikogen, dan selulosa.

    Amilum + I2 --> Biru
    Glikogen + I2 --> Merah coklat
    Selulosa + I2 --> Negatif 

d. Uji Molish

    Pereaksi Molish adalah α-naftol dalam alcohol 95%. Reaksi ini sangat efektif untuk uji senyawa-senyawa yang dapat di dehidrasi oleh asam sulfat pekat menjadi senyawa furfural atau furfural yang tersubtitusi. Seperti hidroksimetilfurfural. Warna merah ungu yang terasa disebabkan oleh kondensasi furfural atatu turunannya dengan α-naftol.
      Selain dari furfural dapat terkondensasi dengan bermacam-macam senyawa fenol atu amin memberikan turunan yang berwarna. Uji molish adala uji umum untuk karbohidrat walaupun hasilnya bukan merupakan reaksi yang spesifik untuk karbohidrat. Hasil yang negated merupakan petunjuk yang jelas tidak adanya karbohidrat dalam sample.

e. Uji Benedict

   Uji Benedict berdasarkan pada reduksi dari Cu⁺²  menjadi Cu⁺ oleh karbohidrat yang mempunyai gugus aldehid atau ketom bebas. Pereaksi Benedict mengandung CuSO₄, Na₂CO₃ dan Na-sitrat. Pada proses reduksi dalam dalam ssuasana basa biasanya di tambah zat pengompleks, seperti sitrat untuk mencegah terjadinya  pengendapan CuCO₃ dalam larutan natrium bikarbonat. Larutan tembaga alkalis dapat di reduksi oleh karbohidrat yang mempunyai gugus aldehid bebas atau monoketo bebas.
    Disakarida seperti maltosa dan laktisa dapat mereduksi larutan Benedict karena mempunyai gugus keto bebas. Uji Benedict dapat pula dipakai untuk memperkirakan konsentrasi karbohidrat bebas karena berbagai konsentrasi karbohidrat akan membetikan intensitas warna yang berlainan.

f. Uji Barfoed

   Pereaksi Barfoed merupakan larutan tembaga asetat dalam air yang ditambahkan asam asetat atau asam laktat. Pereaksi ini digunakan untuk membedakan monosakarida dan disakarida dengan cara mengontrol kondisi percobaan, seperti pH dan waktu pemanasan. Senyawa Cu²⁺ tidak membentuk Cu(OH)­₂ dalam suasana asam. Jadi Cu₂O terbentuk lebih cepat oleh monosakarida dari pada oleh disakarida.

g. Uji Seliwanoff
   

    Uji Seliwanoff merupakan uji spesifik untuk karbohidrat golongan ketosa. Uji ini didasrkan atas terjadinya perubahan fruktosa oleh asam klorida panas menjadi asam levulenat dan 4-hidroksimetil furfural, yang selanjutnya terjadi kondensasi 4-hidroksimetil furfural dengan resorsonol (1,3-dihydroksibenzen0 yang dihidrolisa menjadi glukosa dan fruktosa memberi reaksi positif dengan uji Seliwanoff. Glukosa dan karbohidrat lain dalam jumlah banyak dapat juga memberi warna yang sama.